AMINOÁCIDOS | Curso Bioquímica Ens. Superior (AULA 3)

AMINOÁCIDOS | Curso Bioquímica Ens. Superior (AULA 3)

Estrutura e Função dos Aminoácidos

Visão geral da seção: Nesta aula, vamos discutir a estrutura e função dos aminoácidos. Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem características peculiares devido à presença de carbono em suas cadeias.

Estrutura dos Aminoácidos

  • Os aminoácidos possuem um grupamento amina (nitrogênio ligado a dois hidrogênios) e um grupamento ácido carboxílico.
  • Os aminoácidos podem ser diferenciados pelo grupo radical presente em sua estrutura.
  • Todos os aminoácidos, exceto a glicina, apresentam quiralidade devido à presença de um carbono quiral (carbono com quatro ligantes diferentes), chamado de carbono alfa.

Importância da Quiralidade

  • A quiralidade dos aminoácidos é importante porque afeta sua capacidade de formar proteínas e interagir com outras moléculas.
  • Existem dois tipos de isômeros quirais nos aminoácidos, os isômeros D e L. A configuração correta é essencial para a formação adequada das proteínas.

Função dos Aminoácidos

  • A principal função dos aminoácidos é formar proteínas.
  • Os aminoácidos podem se unir para formar peptídeos e, posteriormente, proteínas.
  • A diferença entre peptídeos e proteínas está no número de aminoácidos presentes.

Essa é uma visão geral da aula sobre estrutura e função dos aminoácidos. Os aminoácidos são moléculas essenciais para a formação de proteínas e sua estrutura quiral desempenha um papel fundamental nesse processo.

Síntese por Desidratação

Visão Geral da Seção: Nesta seção, é explicado o conceito de síntese por desidratação na formação de ligações peptídicas entre aminoácidos.

Ligação Peptídica e Formação de Água

  • Durante a síntese por desidratação, ocorre a união de ácidos aminados para formar uma ligação peptídica.
  • A formação dessa ligação envolve a saída de uma molécula de água.
  • Um exemplo é dado com a ligação entre glicina e alanina.

Identificação das Ligações Peptídicas

  • As ligações peptídicas podem ser identificadas pela captação do hidrogênio do grupo amino pelo grupo carboxila, resultando na formação de água.
  • O número de ligações peptídicas em um composto pode ser determinado subtraindo 1 do número total de aminoácidos presentes.

Aminoácidos Essenciais e Naturais

Visão Geral da Seção: Nesta seção, são abordados os conceitos de aminoácidos essenciais e naturais, bem como sua importância na formação das proteínas.

Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais

  • Os aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não consegue produzir em quantidade suficiente ou precisa obter através da alimentação.
  • Os aminoácidos naturais são produzidos pelo organismo humano em quantidade suficiente para a formação de proteínas.

Fontes de Aminoácidos Essenciais

  • Os aminoácidos essenciais podem ser obtidos através da ingestão de proteínas presentes em diferentes fontes alimentares.
  • Uma combinação comum que contém os aminoácidos essenciais é o arroz com feijão.

Classificação dos Aminoácidos pela Cadeia Lateral

Visão Geral da Seção: Nesta seção, é explicada a classificação dos aminoácidos com base na polaridade de suas cadeias laterais.

Tipos de Cadeia Lateral

  • Os aminoácidos podem ter cadeias laterais apolares ou polares, dependendo das características químicas.
  • Alguns aminoácidos apolares incluem fenilalanina, isoleucina e metionina.
  • A presença do grupo sulfidrila na metionina é uma característica distintiva.
  • Os aminoácidos polares podem ser desprovidos de carga, ácidos ou básicos.

Características das Cadeias Laterais dos Aminoácidos

Visão Geral da Seção: Nesta seção, são discutidas as características das cadeias laterais dos aminoácidos e como elas podem influenciar a estrutura e função das proteínas.

Tipos de Cadeias Laterais

  • As cadeias laterais podem ser ácidas ou básicas, dependendo dos grupos funcionais presentes.
  • Cadeias laterais ácidas contêm grupos carboxílicos, como o ácido aspártico e o ácido glutâmico.
  • Cadeias laterais básicas contêm grupos aminas, conferindo caráter básico aos aminoácidos.
  • A maioria das cadeias laterais polares apresenta cargas elétricas devido à ionização dos grupos funcionais.
  • Em proteínas solúveis em água, os aminoácidos apolares tendem a se agrupar no interior da proteína, enquanto os polares com cargas ficam na parte externa em contato com a água.
  • Proteínas insolúveis em água, como as de membrana celular, possuem aminoácidos hidrofóbicos no centro da estrutura.

Nomenclatura e Abreviaturas dos Aminoácidos

  • Existem diferentes formas de representar os aminoácidos:
  • Alguns são representados por uma única letra (ex: cisteína = C).
  • Outros têm abreviações mais longas (ex: alanina = Ala).
  • É importante entender a nomenclatura e abreviaturas para trabalhos com bioinformática e bancos de proteínas.

Tamponamento e Ponto Isoelétrico dos Aminoácidos

  • Os aminoácidos podem atuar como tampões devido à presença de grupos carboxila e amina.
  • O ponto isoelétrico é o pH em que as cargas dos aminoácidos, incluindo as cadeias laterais, se anulam.
  • O tamponamento depende do meio em que o aminoácido está inserido e do grupo R.

Exemplo da Alanina

  • A alanina tem um ponto isoelétrico de aproximadamente pH 6.
  • Em um meio ácido (pH < 2), a alanina apresenta carga positiva.
  • Em pH próximo a 6, a alanina possui carga líquida zero, sendo sua forma isoelétrica.

Nomenclatura e Abreviaturas dos Aminoácidos

Visão Geral da Seção: Nesta seção, são apresentadas diferentes formas de representar os aminoácidos por meio de nomenclatura e abreviaturas. Isso é importante para identificar os aminoácidos corretamente nas estruturas proteicas.

Tipos de Representação

  • Existem quatro tipos principais de relação na nomenclatura e abreviatura dos aminoácidos:
  • Letra única: alguns aminoácidos são representados por uma única letra (ex: cisteína = C).
  • Ocorrência frequente: alguns aminoácidos têm abreviações mais curtas porque ocorrem com maior frequência (ex: alanina = Ala).
  • Sons semelhantes: nomes que possuem sons semelhantes (ex: arginina, asparagina, aspartato).
  • Letra próxima à inicial: nomes que têm letras próximas à letra inicial (ex: aspartato ou asparagina).
  • A compreensão da nomenclatura e abreviaturas é importante para trabalhos com bioinformática e bancos de proteínas.

Tamponamento e Ponto Isoelétrico dos Aminoácidos

Visão Geral da Seção: Nesta seção, são discutidos os conceitos de tamponamento e ponto isoelétrico dos aminoácidos. Esses aspectos são importantes para entender o comportamento das cargas nos aminoácidos em diferentes condições.

Tamponamento dos Aminoácidos

  • Os aminoácidos podem atuar como tampões devido à presença de grupos carboxila e amina.
  • O tamponamento depende do meio em que o aminoácido está inserido, como pH ácido ou básico.

Ponto Isoelétrico

  • O ponto isoelétrico é o pH em que as cargas dos aminoácidos, incluindo as cadeias laterais, se anulam.
  • Cada aminoácido possui um ponto isoelétrico específico.
  • O tamponamento e o ponto isoelétrico são influenciados pelo grupo R presente no aminoácido.

Exemplo da Alanina

  • A alanina tem um ponto isoelétrico próximo a pH 6.
  • Em um meio ácido (pH < 2), a alanina apresenta carga positiva.
  • Em pH próximo a 6, a alanina possui carga líquida zero, sendo sua forma isoelétrica.

Cálculo do Ponto Isoelétrico

Visão Geral da Seção: Nesta seção, o professor explica como calcular o ponto isoelétrico de um aminoácido através da média aritmética dos valores de pKa.

Cálculo do Ponto Isoelétrico

  • O ponto isoelétrico é calculado somando-se os valores de pKa1 e pKa2 e dividindo por dois.
  • Exemplo: Se tivermos pKa1 = 2.3 e pKa2 = 9.1, a soma será 11.4. Dividindo por dois, obtemos aproximadamente 5.7.
  • Portanto, o ponto isoelétrico desse aminoácido seria em torno de pH 5.7.

Importância dos Aminoácidos no Ponto Isoelétrico

Visão Geral da Seção: Nesta seção, é discutida a importância dos aminoácidos no ponto isoelétrico e como eles podem afetar o pH do meio.

Importância dos Aminoácidos no Ponto Isoelétrico

  • Quando as duas cargas líquidas de um aminoácido se anulam, ocorre o ponto isoelétrico.
  • Os aminoácidos completamente protonados podem liberar H+ tornando o meio mais ácido.

Conceitos dos Aminoácidos na Formação de Proteínas

Visão Geral da Seção: Nesta seção, são apresentados conceitos sobre os aminoácidos na formação de proteínas e a importância da ingestão adequada de proteínas.

Conceitos dos Aminoácidos na Formação de Proteínas

  • Os aminoácidos são produzidos pela degradação de proteínas teciduais.
  • A síntese e a degradação simultânea levam à renovação das proteínas.
  • Os aminoácidos podem ser consumidos para formar novas proteínas corporais, que posteriormente serão novamente degradadas, renovando o ciclo.
  • É importante garantir uma ingestão suficiente de proteína para ter aminoácidos disponíveis para a formação de novas proteínas.

Agradeço muito!

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Essa é a terceira aula do Curso de Bioquímica para Ensino Superior. Pegue seu caderno e vem aprender as características dos aminoácidos e sua influência no meio celular. ▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬ Inscreva-se no canal: https://www.youtube.com/channel/UCqgCoVYU9cB_XgS7qgDgllA ▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬ Siga nossas redes sociais: Instagram: https://bit.ly/2N5QR69 Facebook: https://bit.ly/2my1dlJ Twitte: https://bit.ly/2my1dlJ ▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬ CONVITES PARA PALESTRAS, AULAS OU EVENTOS! Contato profissional: professorpatrickgomes@hotmail.com WhatsApp: (88) 988412034 ▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬