MODOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA. Llave -Cerradura y Ajuste Inducido.

MODOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA. Llave -Cerradura y Ajuste Inducido.

Introduction to Enzymatic Action Models

Overview of Enzymatic Action

  • The discussion focuses on enzymatic action, specifically the lock-and-key and induced fit models. The substrate binds to the enzyme, forming an enzyme-substrate complex that resolves into products while regenerating the enzyme for further reactions.

Lock-and-Key Model

  • The lock-and-key model, proposed by Emil Fischer in 1893, describes a rigid active site on the enzyme that perfectly fits a specific substrate. This model remains relevant due to its simplicity and effectiveness in explaining enzymatic specificity.
  • In this model, the substrate fits into the active site like a key in a lock, leading to catalysis and product release while allowing the enzyme to return to its original state for subsequent reactions.
  • It emphasizes high specificity; each enzyme has an active site designed for one particular substrate. Minor mutations affecting amino acids at the active site can significantly alter enzymatic efficiency.

Limitations of Lock-and-Key Model

  • Despite its utility, this model struggles with rapid enzymatic kinetics since it assumes rigid interactions between enzymes and substrates which may not always occur in dynamic environments.

Induced Fit Model

Introduction of Induced Fit Concept

  • Proposed by Daniel Koshland in the late 1950s, the induced fit model modifies the lock-and-key concept by suggesting that both enzyme and substrate undergo conformational changes upon interaction. This flexibility allows for better fitting during catalysis.

Mechanism of Induced Fit

  • In this model, when an enzyme encounters a substrate, they do not need perfect alignment initially; instead, they adjust their shapes upon contact to facilitate catalysis effectively. This results in faster reaction rates compared to rigid models like lock-and-key.
  • The process involves initial contact followed by conformational adjustments that enhance catalytic activity and lead to product formation while allowing enzymes to be reused with other substrates afterward.

Advantages Over Lock-and-Key Model

Video description

PDF del vídeo: http://www.mediafire.com/view/3w4228r1hu6av5n/B034.Modelos_llave_ajuste.pdf MODOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA. LLAVE -CERRADURA Y AJUSTE INDUCIDO. Hemos estudiado que en la acción enzimática cada enzima actúa uniéndose a un sustrato concreto, formando el complejo enzima-sustrato, que terminará liberando el producto (o productos) por un lado y la enzima por otro, lista de nuevo para seguir actuando. Pero, ¿cómo se forma este complejo enzima-sustrato? 1. Ya en 1893 Emil Fisher propuso una hipótesis para explicar la formación del complejo, el Modelo de la Llave-Cerradura. Recibe el nombre por su similitud con el ajuste que se debe de producir entre una llave y la cerradura adecuada para que pueda ser abierta, y el de la enzima con el sustrato para que ocurra la catálisis. La unión entre la enzima y el sustrato ocurre a nivel de sitio activo, el cual tiene una conformación tridimensional rígida que condiciona su ajuste por encaje con un tipo de sustrato y no otro. Este modelo explica la enorme especifidad enzimática y cómo pequeños cambios en el sitio activo pueden alterar enormemente la eficacia de la enzima. Sin embargo, un encaje tan preciso no cuadra con la enorme velocidad de catálisis de la mayoría de las enzimas, ya que supondría la aceptación de que choques al azar terminan prácticamente en un 100% de los casos con un encaje perfecto entre dos moléculas rígidas. 2. El Modelo del Ajuste Inducido propuesto en 1958 por Daniel Koshland, modifica el de la llave-cerradura añadiendo que el encaje entre enzima y sustrato no es rígido sino flexible. Esto supone que las conformaciones estructurales de la molécula de sustrato y del centro activo enzimático no deben de ser perfectas, sino compatibles. De esta manera, cuando un sustrato y enzima compatibles se encuentran, se produce una adecuación conformacional en el centro activo, adaptándose para un perfecto acople y catálisis al sustrato. ¡¡No os olvidéis de subscribiros al canal de Youtube!! http://www.youtube.com/user/EfiCienciaRed También podéis seguirnos en nuestro portal de Facebook: https://www.facebook.com/eficiencia.red Espero que te ayuden a encontrar la ciencia más interesante y sobre todo... ¡más fácil! :) ¡¡Si tenéis cualquier duda no dudéis en comentar!!