CINÉTICA ENZIMATICA (ecuación de michaelis Km)

Cinética en Saint Marc: Modelos de Enzimas y Factores que Afectan la Velocidad de Reacción

Resumen de la Sección: En esta sección, se aborda la cinética en Saint Marc, específicamente los modelos de enzimas sustratos (Fisher y Koshland) y los factores que influyen en la velocidad de reacción enzimática.

Modelos de Enzimas Sustratos

• Se mencionan dos modelos de enzima sustrato: el modelo de Fisher y el modelo de Koshland.

• El modelo de Fisher describe una unión perfecta entre sustrato y enzima, como una llave y cerradura. En contraste, el modelo de Koshland es un ajuste inducido donde el sustrato modifica la forma de la enzima para permitir la unión.

Mecanismos de Acción Enzimática

• Las enzimas actúan a través de mecanismos como proximidad, acidobásico y covalente para facilitar las reacciones bioquímicas.

Estudio de Velocidad en Reacciones Enzimáticas

• La cinética enzimática estudia la velocidad y los factores que afectan las reacciones. La concentración del sustrato es fundamental para determinar la velocidad.

• La relación entre concentración del sustrato y velocidad se representa mediante la curva sustrato-velocidad. A mayor sustrato, mayor velocidad hasta alcanzar una velocidad máxima.

Constante Demichelis y Afinidad Enzima-Sustrato

• La constante Demichelis indica la cantidad necesaria de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima. Una alta afinidad entre enzima-sustrato conlleva a una menor constante Demichelis.

• La afinidad entre enzima-sustrato influye directamente en la saturación rápida o lenta de una enzima, impactando así en la constante Demichelis.

Importancia Práctica: Ejemplo del Alcohol

• Se ilustra con un ejemplo práctico sobre cómo diferentes formas (alta o baja afinidad) de una misma enzima pueden influir significativamente durante procesos metabólicos como el metabolismo del alcohol.

Afinidad enzimática y factores que influyen

Resumen de la sección: En esta parte, se discute la importancia de la afinidad enzimática y los factores que influyen en las reacciones enzimáticas.

Afinidad Rápida y Saturación Enzimática

• La constante baja de afinidad rápida conlleva a una saturación enzimática, lo que permite al acetaldehído libre reaccionar y producir vasodilatación.

• El componente no metabolizado produce taquicardia facial al saturarse las enzimas.

Factores que Influyen en las Reacciones Enzimáticas

• La temperatura óptima o elevada aumenta el movimiento del sustrato, incrementando la velocidad de reacción.

• Un pH óptimo de 5.9 mejora la velocidad de reacción.

• El sustrato alcanza su velocidad máxima cuando implementado, afectando directamente la producción de productos.

Curvas de Velocidad y Sustrato

Resumen de la sección: Se analiza cómo varía la velocidad de producción con respecto a la cantidad de sustrato presente.

Relación entre Cantidad de Sustrato y Velocidad

• Aumentar la molécula del sustrato incrementa significativamente la velocidad de producción.

• Sin embargo, al seguir aumentando el sustrato, puede llegar un punto donde la enzima se satura, limitando así el aumento en velocidad.

Factores Externos: Temperatura y pH

Resumen de la sección: Se exploran los efectos de temperatura y pH en las reacciones enzimáticas.

Influencia de Temperatura y pH

• Una temperatura elevada aumenta el movimiento del sustrato pero temperaturas extremas desnaturalizan las proteínas enzimáticas.

• Incrementar el pH favorece ligeramente la reacción; sin embargo, valores extremos desnaturalizan o ralentizan las proteínas.

Inhibición Enzimática: Competitiva vs. No Competitiva

Resumen de la sección: Se detalla cómo ciertos factores pueden inhibir las reacciones enzimáticas, diferenciando entre inhibidores competitivos y no competitivos.

Tipos de Inhibición

• Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por unirse al sitio activo, disminuyendo así la afinidad.