Enzimas: Estructura, Características y Funciones

Las Enzimas

Resumen de la sección: En esta sección se hablará sobre las enzimas, que son proteínas globulares producidas por todas las células de los organismos y su principal función es acelerar la velocidad de las reacciones del metabolismo.

Características de las enzimas

• Las enzimas son moléculas que disminuyen la energía necesaria para llevar a cabo una reacción química.

• Cada enzima actúa sobre un sustrato específico, convirtiéndolo en un producto sin sufrir cambios durante la reacción.

• La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para llevar a cabo una reacción química y las enzimas disminuyen esta cantidad.

• El sitio activo es el lugar específico donde el sustrato se une a la enzima.

Funcionamiento de las enzimas

• Las proteínas pueden estar unidas a otras moléculas para funcionar más eficientemente. La parte proteica se llama apoenzima y no es activa sin el cofactor o grupo prostético, que está fuertemente unido a ella.

• Cuando la apoenzima y el cofactor están unidos, forman una holoenzima activa.

• Las enzimas disminuyen la energía mínima requerida para convertir un sustrato en producto. El complejo enzima-sustrato comienza cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima y termina cuando el producto final se separa del sitio activo.

• La enzima no sufre cambios durante la reacción y puede iniciar un nuevo proceso para convertir otro sustrato en producto.

Características de la actividad enzimática

Resumen de la sección: En esta sección se discuten las características que afectan la actividad enzimática, como la temperatura, el pH y la concentración de enzima y sustrato.

Temperatura y actividad enzimática

• Las colisiones moleculares entre la enzima y el sustrato aumentan a medida que aumenta la temperatura.

• La velocidad de reacción es proporcional a la temperatura hasta llegar a una temperatura óptima.

• La temperatura óptima para las enzimas humanas es alrededor de 37-37.5 grados Celsius.

• Por encima de los 40-42 grados Celsius, las enzimas se desnaturalizan debido a una alta vibración que rompe los enlaces de hidrógeno y cambia la forma del sitio activo.

pH y actividad enzimática

• Los cambios de pH pueden afectar negativamente la unión entre el sustrato y la enzima.

• El pH óptimo varía según el tipo de enzima. Por ejemplo, las enzimas intracelulares tienen un pH óptimo alrededor de 7, mientras que las digestivas tienen un rango ácido entre 1 a 6 aproximadamente.

• Un pH alcalino entre 8 y 12 aproximadamente se considera el pH óptimo para las enzimas que actúan sobre sustancias presentes en la región oral.

Concentración de enzima y sustrato

• La velocidad de reacción catalizada por una enzima depende directamente de su concentración.

• A medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción también aumenta proporcionalmente hasta llegar a un punto donde hay más sustrato que enzima.

• Los sitios activos de las enzimas pueden estar cubiertos por sustratos y otros factores necesarios para que las enzimas sean activas durante la reacción bioquímica.

Inhibición de la actividad enzimática

• Existen sustancias llamadas inhibidores que pueden reducir o detener la actividad catalítica de una enzima.

• La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con él por ocupar el sitio activo.

• La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a una zona diferente del sitio activo, lo que causa una distorsión del sitio activo y evita que el sustrato se una a la enzima.