Proteínas, aminoácidos e desnaturação - Aula 6 - Mód. 1 - Bioquímica e Biologia Celular | Prof. Gui

Introdução à Ora-pro-nóbis e Importância das Proteínas

Apresentação da Planta

• A planta mencionada é a ora-pro-nóbis, cujo nome em latim significa "orar por nós".

• É destacada a alta concentração de proteínas na folha da ora-pro-nóbis, que representa 20% de sua composição, comparável à carne bovina.

Relevância das Proteínas

• Guilherme, o professor de biologia, enfatiza a importância do estudo das proteínas na bioquímica.

• As proteínas são descritas como sequências de aminoácidos unidas por ligações peptídicas e são essenciais para todas as funções celulares.

Funções das Proteínas

• As proteínas são fundamentais para processos celulares como divisão celular, transporte de substâncias e fagocitose.

• A genética influencia a produção de proteínas que determinam características físicas como cor do cabelo e dos olhos.

Estrutura e Formação das Proteínas

• As proteínas são formadas com base nas informações genéticas e desempenham diversas funções no corpo humano.

• Definição: as proteínas são biopolímeros compostos por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.

Tipos de Funções das Proteínas

• Funções estruturais: formam o citoesqueleto celular.

• Função de transporte: exemplo da hemoglobina que transporta oxigênio no sangue.

• Função plástica: colágeno dá forma aos tecidos; anticorpos (como IgG) atuam na defesa do organismo.

Regulação Metabólica e Energética

• Função hormonal: insulina regula os níveis de glicose no sangue.

• Em situações extremas, as proteínas podem ser utilizadas como fonte energética quando outras fontes se esgotam.

Enzimas e Catalisadores Biológicos

• As enzimas, que aceleram reações químicas, também são consideradas proteínas.

Estrutura e Função dos Aminoácidos

Composição dos Aminoácidos

• Os aminoácidos são compostos por um carbono central, conhecido como carbono quiral, que possui quatro ligantes diferentes.

• O carbono quiral é também chamado de carbono alfa, e sua estrutura inclui um grupo amino (NH2), um radical e um grupo carboxílico (COOH).

• O radical presente no aminoácido pode variar amplamente, influenciando as propriedades do aminoácido.

Variedade de Aminoácidos

• A diversidade entre os aminoácidos se dá principalmente pelos diferentes radicais que podem ser hidrocarbonetos, anéis aromáticos ou cadeias carbônicas com enxofre ou nitrogênio.

• Representações gráficas como bolinhas, quadrados e triângulos ajudam a diferenciar os formatos dos radicais nos aminoácidos.

Ligação Peptídica

• A união entre os aminoácidos ocorre através da formação de ligações peptídicas, que são resultantes de uma síntese por desidratação.

• Durante essa reação, há perda de uma molécula de água quando o grupo carboxílico e o grupo amino se unem.

• Cada ligação peptídica formada libera uma molécula de água; assim, para n aminoácidos existem n-1 ligações peptídicas.

Importância das Proteínas na Dieta

• A ingestão adequada de proteínas é crucial para a saúde; dietas veganas sem supervisão podem levar à falta de nutrientes essenciais.

• As proteínas consumidas são quebradas em aminoácidos durante a digestão e utilizados pelo corpo para formar novas proteínas.

Aminoácidos Essenciais

• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos usados na construção das proteínas. Desses, 12 são não essenciais porque o corpo consegue produzi-los.

Aminoácidos Essenciais e Estruturas Proteicas

Importância dos Aminoácidos

• Existem oito aminoácidos essenciais que devem ser consumidos na alimentação, pois o corpo humano não os produz. As plantas, por outro lado, conseguem produzir todos os 20 aminoácidos necessários para sua sobrevivência.

Estruturas Proteicas

• A estrutura proteica é frequentemente mal compreendida devido à forma como é apresentada em livros didáticos. A estrutura primária refere-se à sequência de aminoácidos que compõem a proteína.

Estrutura Quaternária

• Quando uma proteína é formada por mais de uma cadeia polipeptídica, ela assume uma estrutura quaternária. Um exemplo clássico é a hemoglobina, que transporta oxigênio no sangue.

Estrutura Terciária

• A estrutura terciária de uma proteína se refere ao seu formato tridimensional. O formato específico da proteína é crucial para sua função biológica.

Exemplos e Analogias

• Uma analogia utilizada para explicar a importância do formato tridimensional é a comparação com uma cadeira de metal que perde sua funcionalidade após ser aquecida e deformada.

Interações entre Aminoácidos

• As interações entre os aminoácidos são fundamentais para determinar a estrutura terciária das proteínas. Essas interações podem incluir ligações peptídicas e outras forças intermoleculares.

Estruturas Secundárias

• As estruturas secundárias das proteínas incluem alfa-hélices e folhas beta-pregueadas, que são formadas pela interação dos aminoácidos na sequência primária.

Mutação e Impacto na Proteína

• Alterações na sequência de aminoácidos (mutação) podem afetar tanto a estrutura primária quanto as estruturas secundárias e terciárias da proteína, impactando sua funcionalidade.

Conclusão sobre Aminoácidos

Interações Químicas e Desnaturação de Proteínas

Estruturas e Interações Moleculares

• O hidrogênio interage com a hidroxila (OH) através de ligações de hidrogênio, que são mais fortes do que outras interações.

• As forças hidrofóbicas e as forças de Van der Waals ocorrem entre moléculas apolares, resultando em interações fracas, mas significativas.

• Exemplos de interações eletrostáticas são apresentados com grupos NH2+ e OH-, onde cargas opostas se atraem.

• A formação de pontes dissulfeto entre radicais de enxofre é uma interação importante para a estrutura das proteínas.

Formato das Proteínas e Desnaturação

• O formato das proteínas pode variar dependendo da sequência dos aminoácidos; mudanças nas interações podem alterar sua conformação.

• A desnaturação proteica ocorre quando uma proteína perde sua forma natural, o que resulta na perda da função original.

• Fatores como temperatura, pH e salinidade podem causar desnaturação. Um exemplo é a cadeira metálica que perde sua função ao ser aquecida.

Exemplos Práticos de Desnaturação

• Ao cozinhar clara de ovo, ela muda de viscosa e transparente para rígida e branca, perdendo sua função original como alimento para o pintinho.

• A febre é uma resposta do corpo para aumentar a temperatura e desnaturar proteínas patogênicas, facilitando a defesa contra infecções.

Efeitos do pH na Função Enzimática

• O bicarbonato de sódio neutraliza o ácido estomacal, interrompendo a ação das enzimas gástricas que causam dor devido à gastrite.

Desnaturação Proteica e Salinidade

O que é desnaturação proteica?

• As proteínas do peixe se transformam em brancas devido a uma variação de pH, resultando em um processo conhecido como desnaturação.

• A salinidade, como observada no charque (carne super salgada), desidrata as células dos microrganismos, impedindo a proliferação de bactérias e fungos.

• A carne de charque apresenta um aspecto diferente da carne crua; sua coloração escura e formato fibroso são consequências da alteração das proteínas pela salinidade.

Consequências da desnaturação

• A desnaturação proteica resulta na perda de forma das proteínas, o que leva à perda de função.